Biokatalyse bij meer dan 100 graden Bescherming tegen hitte voor enzymen

Bron: persbericht Universiteit van Bielefeld | Vertaald door AI 4 min Leestijd

Leverancier over dit onderwerp

Met behulp van enzymen kunnen chemische stoffen vaak op een duurzamere manier worden geproduceerd dan met op metalen gebaseerde katalysatoren. Bij hoge temperaturen werken ze echter niet meer. Onderzoekers van de Universiteit van Bielefeld hebben nu een beschermingslaag voor enzymen ontwikkeld, waardoor deze zelfs bij 100 °C en hoger kunnen worden ingezet. Dit opent nieuwe toepassingsgebieden voor biokatalyse.

Zij hebben in het kader van het onderzoek samengewerkt om het syntheseproces te ontwikkelen en de structuur van de poreuze kooicomplexen met ingesloten enzymen te onderzoeken (v.l.n.r.): Judith Bünte, prof. dr. Andreas Hütten, dr. Jianing Yang, prof. dr. Harald Gröger en dr. Inga Ennen.(Afbeelding: Mike-Dennis Müller)
Zij hebben in het kader van het onderzoek samengewerkt om het syntheseproces te ontwikkelen en de structuur van de poreuze kooicomplexen met ingesloten enzymen te onderzoeken (v.l.n.r.): Judith Bünte, prof. dr. Andreas Hütten, dr. Jianing Yang, prof. dr. Harald Gröger en dr. Inga Ennen.
(Afbeelding: Mike-Dennis Müller)

Hoe kunnen enzymen ook bij hoge temperaturen worden gestabiliseerd en voor chemische reacties worden ingezet? Prof. dr. Harald Gröger en prof. dr. Andreas Hütten van de Universiteit van Bielefeld hebben deze vraag samen met hun teams onderzocht. Hun idee: het enzym in een beschermende driedimensionale omgeving inbedden, zodat het ook bij hoge temperaturen zijn vorm en daarmee zijn activiteit behoudt.

Een polymeerkooi als hitteschild

Als eiwitmoleculen hebben enzymen een zwakke plek: ze hebben een bepaalde ruimtelijke structuur nodig om hun functie te kunnen vervullen. Bij hoge temperaturen kan deze structuur verloren gaan of zelfs onomkeerbaar worden vernietigd. Dit wordt denaturatie genoemd. Het enzym ontvouwt zich daarbij net als een bolletje wol dat uit elkaar wordt getrokken, en verliest de gewenste activiteit als reactieversneller.

Het enzym wordt niet aan het oppervlak bevestigd, maar in een driedimensionale kooiconstructie ingebed.(Bild:  Jianing Yang)
Het enzym wordt niet aan het oppervlak bevestigd, maar in een driedimensionale kooiconstructie ingebed.
(Bild: Jianing Yang)

Voor hun experimenten hebben de onderzoekers het enzym daarom ingekapseld in een beschermende, poreuze structuur van een organisch polymeer. De poriën zijn daarbij zo groot dat de stoffen die het enzym nodig heeft voor het uitvoeren van de chemische reactie erdoorheen kunnen. De ontstane producten ontsnappen vervolgens weer via de poriën naar het omringende medium.

In de poreuze structuur wordt het enzym beschermd tegen ontplooien en daarmee vervorming onder invloed van hitte. Bij conventionele chemische processen worden enzymen vaak aan een oppervlak bevestigd en zijn daardoor direct blootgesteld aan de omgeving. Bij het nieuwe proces is het enzym daarentegen ingebed in de poreuze kooistructuur, waar het de hitte weerstaat en kan blijven werken. Het kan zelfs meerdere keren worden gebruikt.

Het beschermde enzym blijft zelfs bij 100 °C actief

Voor het onderzoek maakten de onderzoekers gebruik van een lipase. Het gebruikte enzym wordt vaak ingezet voor chemische syntheses, maar is normaal gesproken gevoelig voor hitte. Door het in te bedden in de poreuze materiaalstructuur toonden de onderzoekers aan dat de lipase zelfs bij hoge temperaturen actief blijft en dat de poreuze structuur het enzym dus daadwerkelijk tegen hitte beschermt. Zonder deze bescherming verliest de lipase daarentegen grotendeels haar activiteit.

Zelfs bij 100 °C bleef het ingekapselde enzym actief. Bij deze temperatuur werkte het zelfs ongeveer twee keer zo snel als bij kamertemperatuur. Het beschermde enzym, dat als biokatalysator wordt gebruikt, bleef ook na herhaald gebruik even effectief. In een proefopstelling om de herbruikbaarheid ervan te onderzoeken, bleef de prestatie bij 100 °C gedurende twaalf reactiecycli vrijwel onveranderd.

„Aan het begin van het onderzoek stond de fundamentele vraag centraal: met welke methoden kan worden voorkomen dat enzymen zich ontvouwen, zelfs bij hoge temperaturen en onder uitdagende reactieomstandigheden”, zegt dr. Jianing Yang, eerste auteur van de studie. „Het bleek dat enzymen de gewenste eigenschappen vertonen door ze op maat in kooicomplexen in te bouwen.”

In de reeks research_tv laten prof. dr. Harald Gröger en dr. Jianing Yang laten zien hoe hun nieuwe reactiebenadering thermische beperkingen in biokatalytische processen overwint.

Betekenis voor de chemische industrie

Het voordeel van de hoge temperatuurstabiliteit reikt verder dan het enzym zelf. Sommige chemische uitgangsmaterialen zijn bij kamertemperatuur vast en smelten pas bij temperaturen van 100 °C of hoger. Voor enzymatische reacties moesten dergelijke stoffen tot nu toe vaak eerst met een oplosmiddel worden gemengd, wat het proces omslachtiger maakt.

Met de nieuwe methode kunnen de onderzoekers de stoffen daarentegen direct in gesmolten vorm gebruiken. In hun experimenten slaagden ze er onder andere in een reactie teweeg te brengen bij 110 °C. Uit verdere proeven bleek dat de methode ook bij temperaturen tot 120 °C werkt. De reacties konden daarbij zonder organische oplosmiddelen plaatsvinden.

Schrijf u nu in op de nieuwsbrief

Mis onze beste content niet

Door op „Abonneren op nieuwsbrief“ te klikken, geef ik toestemming voor de verwerking en het gebruik van mijn gegevens in overeenstemming met het toestemmingsformulier (uitvouwen voor details) en accepteer ik de gebruiksvoorwaarden. Raadpleeg ons privacybeleid voor meer informatie. De toestemmingsverklaring heeft met name betrekking op het verzenden van redactionele nieuwsbrieven per e-mail en op de combinatie van gegevens voor marketingdoeleinden met geselecteerde advertentiepartners (bijvoorbeeld LinkedIn, Google, Meta).

Vouw uit voor details over uw toestemming

Dit is interessant voor de chemische industrie: een mogelijk toepassingsgebied is de productie van esters. Deze worden onder andere gebruikt in cosmetica, parfums en kunststofproducten, waar veel van de grondstoffen een smeltpunt van meer dan 100 °C hebben.

Enzymen inzetten waar dat tot nu toe niet mogelijk was

„Ons doel was om biokatalytische processen ook daar efficiënt inzetbaar te maken waar dit tot nu toe als onmogelijk werd beschouwd”, zegt Gröger, die als hoofd van de onderzoeksgroep voor industriële organische chemie en biotechnologie aan de Universiteit van Bielefeld werkt en medeauteur van de studie is. „We willen het onderzoek consequent verder ontwikkelen in de richting van toepassing en de overdracht naar industriële processen stimuleren.“

Hütten, seniorhoogleraar natuurkunde in Bielefeld en eveneens medeauteur van het onderzoek, onderzocht samen met zijn team onder andere de structuur van het materiaal en de vraag hoe het enzym daarin is ingesloten. „We hebben de structuur van het materiaal onderzocht met een transmissie-elektronenmicroscoop met hoge resolutie en daarbij inzicht gekregen in het binnenste van de poreuze polymeerstructuur”, zegt de onderzoeker. „Dat was een bijzondere uitdaging, omdat het materiaal niet regelmatig is opgebouwd zoals een kristal.“ Het onderzoek was belangrijk om te begrijpen hoe de poreuze structuur is opgebouwd en hoe het enzym daarin is ingesloten.

Vooruitzichten

In januari 2026 ontvingen dr. Jianing Yang en prof. dr. Harald Gröger de Jörg Schwarzbich Inventor Award voor de ontwikkeling van de nieuwe methode.(Bild:  Stefan Sättele)
In januari 2026 ontvingen dr. Jianing Yang en prof. dr. Harald Gröger de Jörg Schwarzbich Inventor Award voor de ontwikkeling van de nieuwe methode.
(Bild: Stefan Sättele)

De samenwerking laat ook zien hoe een fundamentele wetenschappelijke vraag kan uitmonden in een mogelijke industriële toepassing. De onderzoekers hebben inmiddels gesprekken gevoerd met bedrijven uit verschillende productgebieden. Het doel is om het proces verder te ontwikkelen en uit te breiden naar andere enzymen en industriële processen. Hiervoor is nog verder onderzoek nodig, onder andere naar de stabiliteit op lange termijn van de biokatalysatoren en naar de opschaling van het proces naar technische schaal.

Het onderzoek werd begin 2026 al bekroond met de Jörg Schwarzbich Inventor Award 2025. Deze prijs, met een waarde van 40.000 euro, wordt uitgereikt door de Universitätsgesellschaft Bielefeld en de Universiteit van Bielefeld en is een erkenning voor wetenschappelijke uitvindingen met een groot innovatie- en toepassingspotentieel.

Oorspronkelijkepublicatie: Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger: Efficiënte lipase-gekatalyseerde synthese bij ≥100 °C door inkapseling van biokatalysatoren in een poreus organisch polymeer, Angewandte Chemie Novit, gepubliceerd op 21 juli 2026; DOI: 10.1002/anov.70023,